|
|
Methods for prediction of secondary structure in proteins
Hoštáková, Nina ; Provazník, Ivo (oponent) ; Maděránková, Denisa (vedoucí práce)
The examination of protein structure is crucial in determining protein function in organism. This work deals with the issue of 1D, 2D and 3D structures, into which are proteins organized in space. Emphasis is placed on secondary structure, which can be predicted directly from the amino acid sequences and then used for the estimation of spatial structure. On this procedure are focused computational methods, using algorithms that convert the order of amino acids into the order of preferences for secondary structures. To direct determination of the structure by creating structural models is devoted chapter Experimental Methods (NMR spectroscopy, RTG crystallography). The main aim of this work is practical realization of protein secondary structure prediction method. The created program is supplemented by graphical user interface. In the final part the results of the program based on Chou- Fasman method are compared to the outputs of freely available softwares from the Internet.
|
|
|
Interactions of Proteins with Nucleic Acids: from Structure to Specificity
Jakubec, Dávid ; Vondrášek, Jiří (vedoucí práce) ; Šponer, Jiří (oponent) ; Zagrovic, Bojan (oponent)
Sekvenčně-specifické interakce mezi proteiny a nukleovými kyselinami mají zásadní roli v biologii buňky. I když několik molekulárních mechanismů podílejících se na vazebné speci- ficitě bylo empiricky vypozorováno, žádný obecný rozpoznávací kód pro protein-DNA interakce nebyl zatím popsán. V této disertační práci prozkoumávám vybrané charakter- istiky protein-DNA interakcí pomocí výpočetních metod. Nejdřív jsou studovány párové interakce mezi základními stavebními prvky biomolekul-aminokyselinami a nukleotidy. Je ukázáno, že některé statisticky nabohacené, biologicky relevantní interakční motivy odpovídají energeticky nejvýhodnějším geometrickým uspořádáním daných vazebných partnerů. Dále je demonstrován vztah mezi fyzikálně-chemickými vlastnostmi aminoky- selin nacházejících se na rozhraní proteinu s DNA a lokálními topologickými charak- teristikami DNA dvoušroubovice. V další části je prozkoumána využitelnost postupů založených na molekulové dynamice při popisu vazebných rovnováh v systémech protein- DNA. Jsou pozorovány rozdíly nejen mezi popisem získaným na základě počítačových simulací a experimentálními výsledky, ale i mezi výsledky získanými s využitím dvou různých molekulárně mechanických silových polí. V závěru jsou prozkoumány obecnější evoluční charakteristiky struktury proteinů a je...
|
|
| |
|
|
Computational study of short peptides and miniproteins in different environments
Vymětal, Jiří ; Vondrášek, Jiří (vedoucí práce) ; Svozil, Daniel (oponent) ; Berka, Karel (oponent)
Peptidy, kromě své biologické funkce, představují take důležité modely nesbalených, de- naturovaných nebo nestrukturovaných proteinů. Pobobně důležitými modely pro exper- imentální i teoretické studium sbalování proteinů jsou miniproteiny, jako např. Trp- cage. Chování peptidů i proteinů lze studovat v počítačových simulacích pomocí metod molekulární dynamiky, které umožnují sledovat děje v atomistickém rozlišení. Tyto metody však čelí však dvěma zásadním problémům - přesnosti používaných energetick- ých funkcí a nedostatečnému vzorkování konformačních stavů. V této disertaci jsem se zabýval oběma okruhy problémů. Vliv rozdílných, běžně používných energetických funkcí ("force fields") byl testován na modelu aminokyselinových dipeptidů. Žádná sada parametrů však nedokázala konzis- tentně reprodukovat konformační preference jednotlivých aminokyselin. Výsledky simu- lací byly mezi sebou srovnány a byly hledány příčiny jejich vzájemných odlišností. Abychom odhalili, jakým způsobem různé podmínky ovlivňují konformační stavy peptidů, zkoumali jsme vlastnosti aminokyselin v AAXAA peptidech. Simulace odhalily zásadní rozdíl ve vlivu tepelné a chemické denaturace (močovinou) na charakter a zastoupení konformací peptidů, stejně jako konformačních preferencí jednotlivých aminokyselin. K problematice vzorkování...
|
|
|
Methods for prediction of secondary structure in proteins
Hoštáková, Nina ; Provazník, Ivo (oponent) ; Maděránková, Denisa (vedoucí práce)
The examination of protein structure is crucial in determining protein function in organism. This work deals with the issue of 1D, 2D and 3D structures, into which are proteins organized in space. Emphasis is placed on secondary structure, which can be predicted directly from the amino acid sequences and then used for the estimation of spatial structure. On this procedure are focused computational methods, using algorithms that convert the order of amino acids into the order of preferences for secondary structures. To direct determination of the structure by creating structural models is devoted chapter Experimental Methods (NMR spectroscopy, RTG crystallography). The main aim of this work is practical realization of protein secondary structure prediction method. The created program is supplemented by graphical user interface. In the final part the results of the program based on Chou- Fasman method are compared to the outputs of freely available softwares from the Internet.
|
host ::
RSS.